Tingkat organisasi struktural molekul protein atau struktur protein

Struktur molekul protein sedang dipelajari selama lebih dari 200 tahun. Dia dikenal karena banyak protein. Beberapa dari mereka telah disintesis (misalnya, insulin, RNase). Dasar unit struktural dan fungsional dari molekul protein dari asam amino. Selanjutnya karboksil dan amino kelompok dan protein mengandung kelompok fungsional lainnya, yang menentukan sifat-sifat mereka. kelompok tersebut termasuk ditempatkan dalam molekul branchings protein lateral yang: kelompok karboksi asam aspartat atau asam glutamat, gugus amino lisin atau hidroksilisin, kelompok guanidin dari arginin, kelompok imidazol histidin, kelompok hidroksil serin dan treonin, kelompok fenol dari tirosin, kelompok sulfhidril dari sistein, kelompok disulfida sistin, tioeter kelompok metionin, fenilalanin benzelnoe inti, rantai alifatik dari asam amino lainnya.

Ada empat tingkat organisasi struktur molekul protein.

Struktur utama dari protein. asam amino dalam molekul protein bergabung bersama oleh ikatan peptida, sehingga membentuk struktur utama. Hal ini tergantung pada komposisi kualitatif dari asam amino, jumlah mereka dan urutan antara senyawa. Struktur utama dari protein yang paling sering ditentukan oleh Sanger. Protein uji diperlakukan dengan larutan ditroftorbenzola (DNP), sehingga membentuk dinitrofenil-protein (protein-DNP). protein Selanjutnya DNP-dihidrolisis membentuk molekul protein residu dan asam DNP-amino. asam DNP-amino pulih dari campuran ini dan hidrolisis terukur. Produk hidrolisis yang asam amino dan dinitrobenzene. Sisa dari molekul protein bereaksi dengan bagian baru dari DNP selama seluruh molekul tidak terurai menjadi asam amino. Berdasarkan studi kuantitatif asam amino membentuk struktur utama dari protein sirkuit individu. struktur primer dikenal protein insulin, myoglobin, hemoglobin, glukagon dan banyak lainnya).

Dengan metode protein Edman diperlakukan dengan fenil isotiosianat. Kadang-kadang menggunakan enzim proteolitik - tripsin, pepsin, kimotripsin, peptidase, dll

Struktur sekunder protein. Ilmuwan Amerika, menggunakan analisis X-ray, menemukan bahwa rantai protein polipeptida sering ada dalam bentuk alpha-heliks dan struktur kadang-kadang beta.

Alpha-helix dibandingkan dengan tangga spiral, yang melakukan fungsi derajat residu asam amino. Dalam molekul fibrillar protein (serat sutra) rantai polipeptida hampir sepenuhnya membentang (beta-struktur) dan diatur dalam bentuk bola, distabilkan oleh ikatan hidrogen.

Alpha-helix dapat terbentuk secara spontan dalam polipeptida sintetik (dederon, nylon), yang memiliki berat molekul dari 10 sampai 20 ribu. Ya. Pada bagian-bagian tertentu dari protein molekul (insulin, hemoglobin, RNAse) istirahat alpha konfigurasi heliks dari rantai peptida, dan terbentuk struktur heliks dari jenis lain.

Struktur tersier protein. bagian spiral dari rantai polipeptida molekul protein berada dalam hubungan yang berbeda yang menentukan tersier (tiga dimensi) struktur, bentuk dan bentuk volume molekul protein. Hal ini diyakini bahwa struktur tersier dari otomatis dan terjadi karena interaksi dengan residu asam amino dari molekul pelarut. radikal sehingga hidrofobik "ditarik" ke dalam molekul protein, membentuk zona kering dan kelompok hidrofilik yang berorientasi pada pelarut, yang mengarah pada pembentukan molekul konfirmasi penuh semangat menguntungkan. Proses ini disertai dengan pembentukan ikatan intramolekul. Struktur tersier molekul protein ditranskrip untuk RNAse, hemoglobin, lisozim telur ayam.

Struktur kuartener protein. Jenis struktur molekul protein terjadi sebagai akibat dari asosiasi beberapa subunit terintegrasi ke dalam satu molekul. Setiap subunit memiliki struktur primer, sekunder dan tersier.