Situs aktif enzim: struktur, sifat. Yang menemukan situs aktif enzim? Apa yang disebut situs aktif enzim?

Kita semua telah mendengar dari enzim, tetapi tidak mungkin bahwa setiap dari kita secara menyeluruh tahu persis bagaimana zat ini disusun, dan mengapa mereka dibutuhkan. Artikel ini akan membantu untuk memahami struktur dan fungsi enzim (enzim) pada umumnya, dan pusat-pusat aktif mereka pada khususnya.

penelitian sejarah

Pada tahun 1833, ahli kimia Perancis Anselme Payen mengidentifikasi dan menggambarkan sifat-sifat enzim amilase.

Beberapa tahun kemudian, Louis Pasteur, mempelajari konversi gula menjadi alkohol yang melibatkan ragi, menyarankan bahwa proses ini adalah karena bahan kimia yang membentuk ragi.

Pada akhir fisiolog abad XIX Villi Kyune pertama menciptakan istilah "enzim".

Jerman Eduard Buchner pada tahun 1897 diidentifikasi dan dijelaskan zymase - kompleks enzim yang mengkatalisis konversi sukrosa menjadi reaksi etanol. Di alam zymase dalam jumlah besar dalam ragi.

Hal ini tidak diketahui kapan dan siapa yang membuka situs aktif enzim. Penemuan ini dikreditkan dengan pemenang Nobel kimia Edaurdu Buchner, ahli biologi Amerika James Sumner dan ilmuwan terkenal lainnya yang bekerja pada studi katalisis enzimatik.

informasi umum tentang enzim

Ingat bahwa enzim - zat alam protein, yang melakukan fungsi dalam organisme katalis dari reaksi kimia. Enzim ini memiliki bagian yang tidak langsung mengambil bagian di dalamnya, aliran reaksi menyediakan pusat aktif enzim.

Berikut adalah beberapa sifat enzim:

1) Efisiensi. Sejumlah kecil katalis yang cukup untuk mempercepat reaksi kimia dari 10 ⁶ kali.

2) Spesifisitas. Salah satu enzim tidak katalis universal reaksi di dalam sel. Untuk enzim menyatakan kekhususan tindakan: masing-masing enzim mengkatalisis hanya satu atau beberapa reaksi yang sama dengan substrat (feed reaktan), tetapi reagen kimia lainnya untuk sifat yang sama, enzim mungkin berguna. Interaksi dengan substrat yang sesuai dan percepatan lebih lanjut dari reaksi menyediakan pusat aktif enzim.

3) Kegiatan Batal. Aktivitas enzim dalam sel terus berubah dari rendah ke tinggi.

4) Konsentrasi enzim tertentu di dalam sel tidak konstan dan dapat bervariasi tergantung pada kondisi eksternal. enzim tersebut dalam biologi disebut diinduksi.

klasifikasi enzim

Dalam strukturnya, enzim dapat dibagi menjadi sederhana dan kompleks. Sederhana terdiri eksklusif dari residu asam amino, adalah kelompok non-protein kompleks zat. Kompleks yang disebut koenzim.

Berdasarkan jenis enzim katalis reaksi dibagi menjadi:

1) Oxidoreductase (mengkatalisis reaksi redoks).

2) Transferases (ditransfer ke kelompok terpisah dari atom).

3) Lyases (ikatan kimia membelah).

4) Lipase (bentuk sambungan dalam reaksi karena energi ATP).

5) Isomerase (uchuvstvuyut reaksi interkonversi isomer).

6) Hydrolases (mengkatalisis reaksi kimia oleh pencernaan dengan obligasi).

enzim struktur

Enzim - struktur tiga dimensi yang kompleks, yang terutama terdiri amino residu asam. Juga ada kelompok prostetik - komponen alam non-protein, terkait dengan residu asam amino.

Enzim - protein terutama globular yang dapat dikombinasikan dalam sistem yang kompleks. Seperti zat protein lainnya, enzim berubah sifatnya dengan meningkatnya suhu atau oleh paparan beberapa bahan kimia. Selama denaturasi bervariasi struktur enzim tersier dan dengan demikian sifat-sifat pusat aktif enzim. Akibatnya, aktivitas enzim menurun secara drastis.

substrat Catalyzed biasanya jauh lebih kecil dari enzim itu sendiri. Enzim termudah terdiri dari enam puluh residu asam amino, dan pusat aktif - hanya dua.

Ada enzim situs katalitik asam amino yang tidak terwakili, dan kelompok prostetik organik, atau (lebih sering) anorganik asal - kofaktor.

Konsep situs aktif

Hanya sebagian kecil dari enzim terlibat langsung dalam reaksi kimia. Ini bagian dari enzim yang disebut situs aktif. Situs aktif enzim - lipid, beberapa residu asam amino atau kelompok prostetik, yang mengikat substrat dan mengkatalisis reaksi. Residu asam amino dari situs aktif dapat tergabung dalam asam amino - polar, nonpolar, dikenakan biaya, aromatik bermuatan.

Pusat aktif enzim (lipid ini, asam amino dan zat lain yang mampu bereaksi dengan reagen) - bagian yang paling penting dari enzim, tanpa zat ini akan sia-sia.

Biasanya, molekul enzim hanya memiliki satu situs aktif, yang mengikat dengan satu atau lebih pereaksi yang sama. Residu asam amino dari pusat aktif membentuk hidrogen, ikatan hidrofobik atau kovalen, membentuk kompleks enzim-substrat.

Struktur pusat aktif

Situs aktif enzim, sederhana dan kompleks adalah saku atau slot yang. Struktur ini dari pusat aktif enzim harus sesuai geometris dan elektrostatis substrat, karena perubahan dalam struktur tersier enzim dapat mengubah situs aktif.

Binding dan katalitik pusat - daerah pusat aktif enzim. Jelas, situs pengikatan "cek" kompatibilitas substrat, dan berhubungan dengan itu, dan pusat katalitik terlibat langsung dalam reaksi.

Pengikatan pusat aktif dari substrat

Dalam rangka untuk menjelaskan bagaimana situs aktif dari enzim terkait dengan reagen tertentu, beberapa teori telah diajukan. Yang paling populer dari mereka - teori Fisher, itu adalah teori "kunci dan kunci". Fisher menyarankan bahwa ada enzim cocok untuk masing-masing substrat dalam sifat fisik dan kimianya. Setelah pembentukan modifikasi tidak terjadi enzim-substrat kompleks.

sarjana lain Amerika - Daniel Koshland - tambah Fisher asumsi teori bahwa situs aktif enzim dapat mengubah konformasi mereka selama tidak cocok substrat tertentu.

Kinetika reaksi enzimatik

Reaksi fitur enzimatik sedang mempelajari biokimia sektor swasta - kinetika enzim. Ini studi ilmu tertentu dari reaksi dengan konsentrasi yang berbeda dari enzim dan substrat, ketergantungan laju reaksi pada suhu di dalam sel dan sifat dari situs aktif enzim tergantung pada parameter fisik dan kimia medium.

kinetika enzim beroperasi konsep-konsep seperti laju reaksi, energi aktivasi, penghalang aktivasi, aktivitas molekul, aktivitas spesifik dan lain-lain. Perhatikan beberapa konsep-konsep ini.

Bahwa ada reaksi biologis, reagen yang diperlukan untuk mentransfer beberapa energi. Energi ini disebut energi aktivasi.

Penambahan enzim untuk reaktan untuk mengurangi energi aktivasi. Beberapa zat bereaksi tanpa partisipasi dari enzim, karena energi aktivasi terlalu tinggi. Kesetimbangan reaksi tidak bergeser dengan penambahan enzim.

Laju reaksi - jumlah produk reaksi muncul atau menghilang dalam satuan waktu.

Ketergantungan kecepatan reaksi pada konsentrasi substrat kuantitas fisik berdimensi ciri - Michaelis konstan.

Kegiatan molekul - jumlah molekul substrat yang dikonversi ke satu molekul enzim per satuan waktu.